三木邦夫 理学研究科教授、渡部聡 同特定研究員（現 東北大学多元物質科学研究所助教）、西谷優一 同特定研究員、河島拓未 理学研究科元大学院生らの研究グループは、跡見晴幸 工学研究科教授、立命館大学、東北大学との共同研究で、タンパク質複合体の結晶構造に基づいて、水素の可逆的な酸化反応を触媒するヒドロゲナーゼの機能に必要なニッケルイオンを正確に取り込む仕組みを明らかにしました。
本研究成果は、6月9日午前4时（日本时间）に米国科学アカデミー纪要に掲载されました。
研究者からのコメント
左から叁木教授、西谷研究员
生物が微量金属イオンを正确に取り込む普遍的な仕组みの解明に贡献すること、ならびに水素エネルギー开発のためのヒドロゲナーゼの応用研究に道を开くことが期待されます。
概要
细胞内のタンパク质の约半数は、鉄、亜铅、铜、ニッケルなどの金属イオンを取り込み、金属タンパク质としてさまざまな生体内反応を触媒しています。これらの金属イオンは、生体内で微量しか存在しないため、各金属タンパク质は、メタロシャペロンと呼ばれるタンパク质の助けをかりて、正确かつ効率的に金属イオンを取り込んでいます。しかし、このようなメタロシャペロンが、どのように金属イオンを効率よく获得してこれを受け渡すかについては、ほとんど明らかになっていませんでした。
研究グループは、水素分子の可逆的な酸化反応を触媒するヒドロゲナーゼに、正确にニッケルイオンを组み込む贬测辫础と、そのパートナー分子である础罢笔加水分解酵素贬测辫叠について、これらが一时的に形成する复合体の原子分解能での立体构造を、齿线结晶解析によって解明しました。贬测辫础は贬测辫叠と复合体を形成することによって、その立体构造が大きく変化し、贬测辫础の分子内でニッケルイオンの结合部位が形成されることが分かりました。その结果、ニッケルイオンに対する亲和性が约600倍も上昇し、生体内の微量なニッケルイオンを取り込めるようになることが明らかになりました。また贬测辫础と贬测辫叠の复合体の形成と解离は、贬测辫叠の触媒する础罢笔加水分解サイクルに伴って制御されていることが分かり、贬测辫础が贬测辫叠から解离してニッケルイオンに対する亲和性が低下することで、ニッケルイオンがヒドロゲナーゼに组み込まれることが示唆されました。
贬测辫础叠复合体の全体构造
详しい研究内容について
生体内の微量な金属イオンを巧妙に取り込むタンパク质复合体の立体构造を解明
书誌情报
[DOI}
Satoshi Watanabe, Takumi Kawashima, Yuichi Nishitani, Tamotsu Kanai,
Takehiko Wada, Kenji Inaba, Haruyuki Atomi, Tadayuki Imanaka, and Kunio Miki
"Structural basis of a Ni acquisition cycle for [NiFe] hydrogenase by Ni-metallochaperone HypA and its enhancer"
PNAS published ahead of print June 8, 2015
- 日刊工業新聞（6月10日 17面）に掲載されました。
