三木邦夫 名誉教授、竹田一旗 理学研究科准教授、玉田太郎 量子科学技術研究開発機構チームリーダー、花園祐矢 同博士研究員（現：東京医科歯科大学助教）、平野優 同主幹研究員、日下勝弘 茨城大学教授は共同で、光合成細菌の光合成電子伝達を担うタンパク質である高電位鉄イオウタンパク質（HiPIP）の高精度全原子結晶構造解析に成功しました。水素原子の観察に優れた中性子の特徴を生かして水素原子の位置を精密に決定し、タンパク質の立体構造形成に大きく影響するペプチド結合の平面構造について新たな構造モデルを提唱しました。
生命活动の中心的役割を担うタンパク质は、数十から数万のアミノ酸がペプチド结合により锁状につながった分子です。一般にペプチド结合は平面构造が最も安定であり、タンパク质分子中のペプチド结合もすべて同じ平面构造であるとの仮定の下で、これまではタンパク质の构造が议论されてきましたが、その仮定を実际に确かめた研究例はありませんでした。なぜなら、タンパク质分子を构成する原子の约半分が水素原子のため、タンパク质の构造を决定する际に主に用いられるＸ线结晶构造解析という手法だけでは、高い精度で観测することができないためです。
そこで、研究グループは水素原子を直接観察できる中性子结晶构造解析という手法に着目しました。この解析を行うためには、极めて高品质かつ、通常齿线结晶构造解析で用いられるサイズの约1万倍という大きな结晶试料を作成することが必要でしたが、これらの课题を克服し、水素原子を直接観测することができました。その结果、ペプチド结合はすべて同じ平面构造を取るという仮定に基づいた従来モデルを用いることなく、贬颈笔滨笔の全原子构造を1.2?（オングストローム。1?は100亿分の1メートル）分解能という极めて高い解像度で决定することに成功しました。その结果、ペプチド结合は周囲の环境によって多様な构造をしていることを世界で初めて明らかにし、ペプチド结合の新たなモデルを提唱しました。
今回明らかにしたペプチド结合の构造についての知见は、电子伝达机能などタンパク质の机能発现のメカニズムを理解する上で重要です。また、今回提唱する新しいモデルに基づいてタンパク质の立体构造を精密に捉えることで、生命科学研究の进展に贡献し、研究で得られた知见は、医学、薬学、工学分野に幅広く応用されることが期待できます。
本研究成果は、2022年5月21日に、科学誌「Science」の姉妹誌である「Science Advances」のオンライン版に掲載されました。
础：ドナー原子とアクセプター原子间の角度（∠狈-贬...翱）の実験データとモデルとの差を示す。モデルからずれるアミドプロトンが多数存在し、モデルより大きい角度（右矢印）の频度が高いことがわかる。
叠：実测した水素原子（実际は重水素原子）。マゼンタが原子核散乱长密度分布で水素（重水素）原子を除いて计算したもの。モデル（緑）に比べて角度は大きく、アクセプターの方を向いている。
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【书誌情报】
Yuya Hanazono, Yu Hirano, Kazuki Takeda, Katsuhiro Kusaka, Taro Tamada, Kunio Miki (2022). Revisiting the concept of peptide bond planarity in an iron-sulfur protein by neutron structure analysis. Science Advances, 8(20):eabn2276.
